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蛋白组学

修饰蛋白组学

磷酸化修饰蛋白组学项目流程

蛋白磷酸化是最重要的蛋白质翻译后修饰方式之一, 磷酸化修饰具有简单、灵活、可逆的特性是真核细胞中常见的调控手段。磷酸化蛋白质组学（Phosphoproteomics）就是针对磷酸化蛋白质的全面分析，包括对磷酸化的鉴定、定位和定量。而通常情况下发生翻译后修饰的蛋白质在样本中含量低且动态范围广，因而在质谱检测前需要对发生修饰的蛋白或肽段进行富集。很多富集方法首先在磷酸化蛋白质组学分析中开发和利用。其中 , 二氧化钛亲和层析 (TiO2) 和磷酸化 Motif 抗体免疫亲和富集，两种方法所获得的磷酸化修饰肽段彼此互补，能最大限度覆盖磷酸化修饰位点。

泛素化修饰蛋白组学

泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰，泛素蛋白酶体系统介导了真核生物 80%~85% 的蛋白质降解。除此之外，泛素化修饰还可以影响蛋白质的定位与活性，参与细胞周期、转录调节、细胞增殖、分化、信号传递、细胞凋亡、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。泛素化修饰蛋白组学利用对泛素化赖氨酸（K-GG）具有高亲和力的基序抗体，特异性富集复杂样本中的泛素化肽段，结合LC-MS/MS高分辨质谱蛋白质定量方法，实现大规模泛素化蛋白质的定性定量分析。

糖基化修饰蛋白质组学

糖基化修饰是一种常见的蛋白翻译后修饰，糖基化在生物体内起着重要的作用。糖基化修饰不仅影响着蛋白质的空间构象、生物活性，在分子识别、信号转导等生物过程中也发挥着重要的作用。糖蛋白根据其糖链结构及糖基化位点主要有 N- 糖蛋白与 O- 糖蛋白两大类。N-糖基化（N-linked glycosylation）是糖链通过与蛋白质的天冬酰胺的自由NH2基共价连接形成的，O-糖基化(O-linked glycosylation)是糖链与蛋白质的丝氨酸或苏氨酸的自由OH基共价连接, O-糖基化位点没有保守序列,糖链也没有固定的核心结构,组成既可是一个单糖,也可以是巨大的磺酸化多糖,因此与N-糖基化相比，O-糖基化分析会更加复杂。目前常用的糖蛋白分离富集技术有以下五种：凝集素亲和技术、肼化学富集法、硼酸法、免疫法, 亲水相互作用色谱法（HILIC）。

送样要求

●蛋白量不少于800ug，样品收集过程中尽量加入修饰类抑制剂；

●样品-80℃保存，避免冻融，寄送时请保证干冰量充足；

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